明胶酶

明胶酶可以通过细胞表面的相互作用来调节酶的激活和活性。表面蛋白调节定位、抑制和内化等功能。酶与细胞表面的结合使其与细胞周间隙中的某些底物紧密结合，从而调节基质金属蛋白酶的功能。定位使它们能够通过与细胞表面的密切关联来降解细胞外基质的特定成分。[9]

明胶酶含有催化结构域（位于C端区域），这对于酶活性和底物分子中肽键的水解至关重要。该结构域包含五条β链构成的扭曲β片层，并由三个α螺旋相互连接。活性位点位于β链和α螺旋之间，含有组氨酸残基，并有另一个螺旋含有一个组氨酸残基，形成环状结构。这些组氨酸与催化锌离子有关，在催化蛋白质中肽键的水解中发挥重要作用。同样在C端区域，有一个血红素结合蛋白样结构域，它与细胞膜的一部分相互作用。[10]该结构域由四个具有反向平行的β片层的叶片组成，有助于酶的特异性、亲和力和定位。[11]此外，还有II型纤连蛋白（FNII），由于涉及蛋白质交互作用，对于明胶相互作用的识别、折叠和介导很重要，并且对底物的特异性具有关键作用。FNII由两条双链反向平行β片层组成。各个基质金属蛋白酶的主要结构可能由不同的结构域组成，结构域和结构的排列有助于酶的折叠和稳定性，因为折叠是促进酶活性的因素。

明胶酶是锌依赖的蛋白酶。这些蛋白质已知的活性位点位于催化结构域中，并且通常在已知位点含有一个锌原子，这对于催化是很重要的。活性位点还含有组氨酸和谷氨酸残基，被称为催化锌结合活性位点区域。[12]这些残基与锌离子配位以实现稳定和构象调整。由于锌离子和氨基酸残基的配位，该活性位点有助于水解底物中的肽键，如明胶和胶原。此外，它们还影响明胶酶催化和底物结合。[13]