蛋白质组学

不仅不同的mRNA翻译成不同的蛋白质，而且很多蛋白质被翻译后也在细胞中会有非常多样的化学修饰。这些化学修饰都对蛋白质的功能非常关键。

磷酸化是一种最为常见的后翻译修饰。例如在很多细胞信号通路中，很多的生物酶以及结构蛋白都有磷酸化修饰，以此可以被更多其它的蛋白质识别。这种修饰常常发生在丝氨酸(serine)和苏氨酸(threonine)氨基酸上[6]。

该修饰可通过E3泛素链接酶来进行。被泛素化修饰的蛋白通常会被细胞进一步降解。这是一种很基本的蛋白调控基理。如果知道所有的被哪类泛素链接酶修饰的蛋白家族，那么通过研究细胞中各种泛素链接酶的表达水平可以间接的推导出细胞中对应蛋白的表达水平。

还有很多其它的重要的修饰，例如甲基化修饰，乙酰基化修饰，醣基化修饰，氧化修饰，硝基化修饰等。

细胞可以在不同时间或在不同条件下制备不同组的蛋白质，例如在发育，细胞分化，细胞周期或癌变。 如上所述，进一步增加蛋白质组复杂性，大多数蛋白质被经历广泛的翻译后修饰。

因此，即使研究主题受到限制，“蛋白质组学”研究也可能很快变得复杂。 在更加雄心勃勃的环境中，例如当寻找特定癌症亚型的生物标记时，蛋白质组学科学家可能会选择研究来自多个癌症患者的多个血清样本，以最大限度地减少混杂因素并解释实验噪音[7]。 因此，有时需要复杂的实验设计来解释蛋白质组的动态复杂性。

相互作用蛋白质组学()是对蛋白质相互作用的分析，从二元相互作用的规模到蛋白质组或整个网络。 大多数蛋白质通过蛋白質交互作用来发挥作用，相互作用蛋白质组学的一个目标是识别二元蛋白质相互作用，蛋白质复合体，和相互作用组。

有几种方法可以探测蛋白质之间的相互作用。 尽管最传统的方法是酵母菌雙雜合系統分析，一种强大的新兴方法是亲和纯化，然后使用标记的蛋白质(Protein tag)诱饵进行蛋白质质谱法分析。 其他方法包括表面等离子共振（SPR）[12][13]，蛋白质微阵列，双极化干涉法，微尺度热泳，和实验性的方法，例如噬菌体展示技术和计算机模拟计算方法。

蛋白质-蛋白质相互作用的知识对于生物网络和系统生物学特别有用，例如在细胞信号传送级联和基因调控网络（GRN，其中蛋白质-DNA相互作用的知识也能提供信息）中。 蛋白质相互作用的全蛋白质组分析以及将这些相互作用模式整合到更大的生物网络中，对于理解系统水平的生物学至关重要[14][15]。

表达蛋白质组学()包括蛋白质表达的大规模分析。 它有助于鉴定特定样品中的主要蛋白质，以及相关样品（如患病组织与健康组织）中差异表达的那些蛋白质。 如果仅在患病的样品中发现蛋白质，则它可以作为有用的药物靶标或诊断标记。 具有相同或相似表达谱的蛋白质也可能在功能上相关。 表达蛋白质组学中使用了诸如2D-PAGE和质谱法之类的技术[16]。

美国国立卫生研究院已将生物标记()定义为“一种客观测量和评估的特征，作为正常生物过程，致病过程或对治疗干预的药理学反应的指标”[17][18]。

了解蛋白质组，每种蛋白质的结构和功能以及蛋白质-蛋白质相互作用的复杂性对于开发未来最有效的诊断技术和疾病治疗方法至关重要。 例如，蛋白质组学在鉴定候选生物标记物（体液中对诊断有价值的蛋白质），鉴定免疫应答靶向的细菌抗原以及鉴定可能的感染性或肿瘤性疾病的免疫组织化学标记物方面非常有用[19]。

蛋白质组学的一个有趣用途是使用特定的蛋白质生物标志物来诊断疾病。 许多技术允许测试在特定疾病期间产生的蛋白质，这有助于快速诊断疾病。 技术包括西方墨點法，免疫组织化学染色，酶联免疫吸附试验（ELISA）或质谱法[20][21]。 分泌蛋白质组学(Secretomics)是利用蛋白质组学方法研究分泌蛋白和分泌途径的蛋白质组学的子领域，最近已成为发现疾病生物标志物的重要工具[22]。

在蛋白质基因组学()中，蛋白质组学技术（例如质谱法）用于改善基因注释。 对基因组和蛋白质组进行并行分析有助于发现翻译后修饰和蛋白质水解事件[23]，特别是在比较多个物种时（比较蛋白质组学，comparative proteogenomics）[24]。

结构蛋白质组学()包括对蛋白质结构的大规模分析。 它可以比较蛋白质结构并帮助鉴定新发现基因的功能。 结构分析还有助于理解药物在何处与蛋白质结合，并显示蛋白质在何处相互作用。 可以使用不同的技术（例如X射线晶体学和NMR光谱学）来达成这种理解[16]。