丙氨酸氨肽酶

不同物種的丙胺酸胺肽酶大小介於140kDa與160kDa之間，其上有許多醣基修飾，有超過20%的質量為醣類。此蛋白等電點約為5[6]，可分為I至VII等7個結構域，結構域I位於其N端，位於細胞質側，僅由7個胺基酸組成，具有蛋白酶活性的部分位於結構域V與VI之間，兩個蛋白的結構域VII可相互結合而形成二聚體，一般此蛋白都是以二聚體的形式存在於細胞膜上，但也有部分被細胞釋放到血液中，稱為sCD13（s代表「可溶解」），可能是膜上的丙胺酸胺肽酶被其他蛋白酶切割而脫離細胞所產生[7][8]。

丙胺酸胺肽酶位於小腸微絨毛的細胞膜上，將已被胃蛋白酶、胰蛋白酶部分分解的蛋白質進一步分解，從N端將胺基酸水解（但無法水解脯胺酸），完成蛋白質分解的最後步驟。除小腸外，腎臟的上皮細胞[9]，以及單核球、巨噬細胞、嗜中性球、肥大細胞、樹突細胞與活化的淋巴球等免疫細胞也有表現丙胺酸胺肽酶[5]。

許多冠狀病毒以丙胺酸胺肽酶為受體感染細胞，包括人類冠狀病毒229E、豬傳染性胃腸炎病毒、豬流行性腹瀉病毒[11]、豬丁型冠狀病毒[12]、貓冠狀病毒、犬冠狀病毒[13]等。另外還有研究顯示丙胺酸胺肽酶是巨細胞病毒感染人類細胞所使用的受體之一[8]。

1952年，有科學家發現從豬腎臟純化的RNA樣本有切割半胱胺酸-甘胺酸雙肽的雙肽酶的功能，將其命名為半胱胺酸-甘胺酸酶（cysteinyl-glycinase），認為此RNA有切割蛋白質的活性。1957年有研究闡明此酵素實為純化過程中未能移除的蛋白質，而非RNA[14]。早期此蛋白因最早從豬腎臟分離的過程出現在微粒體（microsome）樣本中而被稱為胺肽酶M（aminopeptidase M，M代表微粒體），1980年此蛋白重新被命名為胺肽酶N，因其較易分解中性的氨基酸而得名（N代表中性），其中尤以分解丙氨酸的效率最高[6]。

• The MEROPS online database for peptidases and their inhibitors: M01.001 （页面存档备份，存于）
• 醫學主題詞表（MeSH）：CD13+Antigens
• Human ANPEP genome location and ANPEP gene details page in the UCSC Genome Browser.