碳酸酐酶

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Pfam	結構（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	結構概要

碳酸酐酶（真核生物）
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標誌	Carb_anhydrase
Pfam	PF00194（旧版）
InterPro	IPR001148
PROSITE	PDOC00146
SCOP	1can / SUPFAM
膜蛋白數據庫	333
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碳酸酐酶
	人類碳酸酐酶II的結構，中央為一鋅離子
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EC編號	4.2.1.1
CAS号	9001-03-0
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碳酸酐酶（英語：，EC 4.2.1.1）又稱碳酸脫水酶（英語：），為催化二氧化碳/水與碳酸間轉換的酵素[1]，可維繫血液中的酸鹼平衡與二氧化碳的運輸[2]。此類酵素的活性位點通常有一個鋅離子，因而屬於金屬蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，鋅離子與三個組氨酸的咪唑螯合[3]。

碳酸酐酶可催化以下反應：

CO₂ + H₂O

\longrightarrow

H
2CO
3

\longrightarrow

H⁺ + HCO−
3

\longrightarrow

H
2CO
3

\longrightarrow

CO₂ + H₂O

碳酸酐酶催化的反應機理

種類

碳酸酐酶有α、β、γ、δ與ζ等五大類，不同類別碳酸酐酶的氨基酸序列無顯著相似，應是趨同演化的結果。人類的碳酸酐酶屬α型。

近年又有η型與ι型的碳酸酐酶被發現。

α型

脊椎動物、部分藻類與細菌具有α型的碳酸酐酶。

哺乳類的碳酸酐酶比較
碳酸酐酶	基因	分子量[4] (kDa)	分布位置		人類酵素的效率[lower-alpha 1][5] (s⁻¹)	對磺酰胺的抑制係數（K_I (nM)）[5]
碳酸酐酶	基因	分子量[4] (kDa)	細胞	組織[4]	人類酵素的效率[lower-alpha 1][5] (s⁻¹)	對磺酰胺的抑制係數（K_I (nM)）[5]
碳酸酐酶I	CA1	29	細胞質	红血球與消化道	2.0 × 10⁵	250
碳酸酐酶II	CA2	29	細胞質	廣泛分布	1.4 × 10⁶	12
碳酸酐酶III	CA3	29	細胞質	一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均為碳酸酐酶III）	1.3 × 10⁴	240000
碳酸酐酶IV	CA4	35	胞外（與糖磷脂酰肌醇相連）	消化道、腎	1.1 × 10⁶	74
碳酸酐酶VA	CA5A	34.7（估計）	線粒體	肝臟	2.9 × 10⁵	63
碳酸酐酶VB	CA5B	36.4（估計）	線粒體	廣泛分布	9.5 × 10⁵	54
碳酸酐酶VI	CA6	39–42	分泌至胞外	唾液與母乳	3.4 × 10⁵	11
碳酸酐酶VII	CA7	29	細胞質	廣泛分布	9.5 × 10⁵	2.5
碳酸酐酶IX	CA9	54, 58	细胞膜	消化道（數種腫瘤組織亦有分布）	3.8 × 10⁵	16
碳酸酐酶XII	CA12	44	活性位点位於胞外	腎（數種腫瘤組織亦有分布）	4.2 × 10⁵	5.7
碳酸酐酶XIII[6]	CA13	29	細胞質	廣泛分布	1.5 × 10⁵	16
碳酸酐酶XIV	CA14	54	活性位点位於胞外	腎、心臟、骨骼肌、脑	3.1 × 10⁵	41
CA-XV[7]	CA15	34–36	胞外（與糖磷脂酰肌醇相連）	腎（不存在於人類組織）	4.7 × 10⁵	72

β型

原核生物與植物葉綠體具有β型碳酸酐酶。

γ型

甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。

δ型

矽藻具有δ型碳酸酐酶[8]。

ɛ型

ɛ型碳酸酐酶見於部分化學自營細菌與藍菌的羧酶体[9]，其結構與β型有相似之處，可能為同源，但氨基酸序列已徹底分化[8]。

ζ型

ζ型碳酸酐酶僅見於矽藻等部分藻類[10]。威氏海链藻（一種矽藻）的ζ型碳酸酐酶可使用鎘（而非鋅）為輔酶[11]。

η型

η型碳酸酐酶見於瘧原蟲，過去被認為屬於α型，後來發現其金屬離子螯合模式等特徵與其不同[12]。

ι型

ι型碳酸酐酶為截至現在最晚發現的碳酸酐酶，自假微型海链藻（一種矽藻）中發現，也存在其他海生浮游藻類。相較於其他碳酸酐酶使用鋅離子催化，ι型碳酸酐酶使用錳離子催化[13]。一些細菌可能也具此類碳酸酐酶[14]。

參見

碳酸酐酶抑制物
玻爾效應
碳捕集與封存

註腳

CA XV除外（為小鼠酵素）

參考文獻

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[5] CA XV除外（為小鼠酵素）

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