群特异性抗原

HIV基因组是根据HIV-1 M组B亚型参考毒株HXB2进行编号的。[2]

病毒进入靶细胞后，病毒基因组被整合到宿主细胞的染色质中。接着，RNA聚合酶II转录9181核苷酸全长病毒RNA。HIV Gag蛋白由HIV Gag基因编码，HXB2核苷酸790-2292。[2]

HIV p17基质蛋白（MA）是一种17kDa的蛋白质，由132个氨基酸组成，包含Gag多聚蛋白质的N末端。它负责通过其高碱性区域（HBR）与磷脂酰肌醇二磷酸（PI(4,5)P2）产生相互作用，将Gag多聚蛋白质靶向细胞膜。[3]HIV MA还与组装病毒中的HIV跨膜糖蛋白Gp41接触。的确，它可能在将包膜糖蛋白募集到病毒出芽位点方面发挥关键作用。

一旦Gag在核糖体上被翻译，Gag多聚蛋白质就会被N-肉豆蔻酰转移酶1在其N末端甘氨酸残基上进行豆蔻酰化。这是细胞膜靶向的关键修改。在膜未结合形式中，MA肉豆蔻酰脂肪酸尾被隔离在MA蛋白核心的疏水口袋中。[3]

MA HBR对细胞膜PI(4,5)P2的识别激活了“肉豆蔻酰开关”，其中肉豆蔻酰基从MA疏水口袋中挤出并嵌入细胞膜中。[3]与肉豆蔻酰开关激活平行（或可能伴随），PI(4,5)P2的花生四烯酸部分从细胞膜中提取并结合在MA表面的通道中（这与之前被MA肉豆蔻酰基团占据的通道不同）。[3]

然后，HIV Gag通过三种相互作用紧密结合到膜表面：

1. 在MA HBR和PI(4,5)P2磷酸肌醇之间，
2. 在MA挤出的肉豆蔻酰尾和细胞膜的疏水内部之间，
3. 在PI(4,5)P2花生四烯酸部分和沿着MA表面的疏水通道之间。

P24衣壳蛋白（CA）是一种24kDa的蛋白质，融合到未加工的HIV Gag多聚蛋白质中MA的C末端。病毒成熟后，CA会形成病毒衣壳。CA有两个公认的结构域，即C端结构域（C-terminal domain）和N端结构域（N-terminal domain）。CA C端结构域和N端结构域在HIV出芽和衣壳结构中具有不同的作用。

当使用西方墨点法检测HIV感染时，p24是测试的三种主要蛋白质之一，另外还有Gp120和Gp41。

虽然MA、IN、VPR和cPPT之前曾被认为是影响HIV靶向非分裂细胞能力的因素，但CA已被证明是非分裂细胞中逆转录病毒感染性的主要决定因素，这对于帮助避免基因治疗中的慢病毒载体的插入式突变。[4]

间隔肽1（SP1）是一种介于CA和NC之间的14氨基酸多肽。CA-SP1连接处的切割是病毒成熟的最后一步，它允许CA凝结成病毒衣壳。SP1在溶液中是非结构化的，但在极性较低的溶剂或高多肽浓度下，它变成α螺旋结构。[5]在科学研究中，CA（24kDa）的蛋白质印迹可以通过25kDa条带（未切割的CA-SP1）的高相对存在来指示成熟缺陷。SP1在HIV粒子组装中起着关键作用，[5]尽管其作用的确切性质和SP1结构动力学的生理相关性尚不清楚。

HIV核衣壳蛋白（NC）是Gag多聚蛋白质中的7kDa锌指蛋白，在病毒成熟后形成病毒核衣壳。NC将全长病毒基因组RNA募集到新生病毒颗粒中。

间隔肽2（SP2）是一种功能未知的16氨基酸多肽，可分隔Gag蛋白NC和p6。

HIV P6是位于Gag多聚蛋白质C端的6kDa多肽。[6]它募集细胞蛋白肿瘤易感基因101（运输所需的内体分选复合物-1的一个组成部分）和ALIX蛋白以启动病毒颗粒从细胞膜出芽。P6在成熟病毒中没有已知功能。